Nuevo "coctel" de enzimas digiere el plástico hasta seis veces más rápido

El PET es el termoplástico más común y tarda cientos de años en degradarse en el medio ambiente.

Por:  Agencias

Los científicos que rediseñaron la enzima PETasa que se alimenta de plástico han creado ahora un 'coctel' de enzimas que puede digerir el plástico hasta seis veces más rápido.

Una segunda enzima, que se encuentra en la misma bacteria que habita en la basura y que vive en una dieta de botellas de plástico, se ha combinado con PETase para acelerar la descomposición del plástico.

PETase descompone el tereftalato de polietileno (PET) en sus bloques de construcción, creando una oportunidad para reciclar plástico infinitamente y reducir la contaminación plástica y los gases de efecto invernadero que impulsan el cambio climático.

El PET es el termoplástico más común, se utiliza para fabricar botellas de bebidas de un solo uso, ropa y alfombras y tarda cientos de años en degradarse en el medio ambiente, pero PETase puede acortar este tiempo a días.

El descubrimiento inicial abrió la perspectiva de una revolución en el reciclaje de plástico, creando una posible solución de bajo consumo energético para abordar los residuos plásticos. El equipo diseñó la enzima PETasa natural en el laboratorio para que fuera un 20 por ciento más rápida en la descomposición del PET.

Ahora, el mismo equipo transatlántico ha combinado PETase y su 'socio', una segunda enzima llamada MHETase, para generar mejoras mucho mayores: simplemente mezclando PETase con MHETase duplicó la velocidad de descomposición del PET, y diseñando una conexión entre las dos enzimas para crear una 'superenzima', aumentó esta actividad tres veces más.

El estudio se publica en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences.

El equipo fue codirigido por los científicos que diseñaron PETase, el profesor John McGeehan, director del Centro de Innovación Enzimática (CEI) de la Universidad de Portsmouth, y el Dr. Gregg Beckham, investigador principal del Laboratorio Nacional de Energía Renovable (NREL). en los EE.UU.

El profesor McGeehan dijo: "Gregg y yo estábamos charlando sobre cómo PETase ataca la superficie de los plásticos y MHETase corta las cosas aún más, por lo que parecía natural ver si podíamos usarlos juntos, imitando lo que sucede en la naturaleza.

"Nuestros primeros experimentos demostraron que de hecho funcionaban mejor juntos, así que decidimos intentar vincularlos físicamente, como dos Pac-men unidos por un trozo de cuerda", explicó.

"Se necesitó mucho trabajo a ambos lados del Atlántico, pero valió la pena el esfuerzo. Nos encantó ver que nuestra nueva enzima quimérica es hasta tres veces más rápida que las enzimas separadas que evolucionan naturalmente, lo que abre nuevas vías para futuras mejoras", señaló.

El descubrimiento original de la enzima PETase anunció la primera esperanza de que una solución al problema global de la contaminación plástica podría estar al alcance, aunque PETase por sí sola aún no es lo suficientemente rápido como para hacer que el proceso sea comercialmente viable para manejar las toneladas de botellas de PET desechadas que ensucian el planeta.

Combinarlo con una segunda enzima, y descubrir que juntos funcionan aún más rápido, significa que se ha dado otro salto hacia la búsqueda de una solución a los desechos plásticos.

PETase y la nueva combinación MHETase-PETase funcionan al digerir el plástico PET, devolviéndolo a sus componentes originales. Esto permite que los plásticos se fabriquen y reutilicen sin cesar, reduciendo nuestra dependencia de los recursos fósiles como el petróleo y el gas.

El profesor McGeehan usó Diamond Light Source, en Oxfordshire, un sincrotrón que utiliza intensos haces de rayos X 10 mil millones de veces más brillantes que el Sol para actuar como un microscopio lo suficientemente poderoso como para ver átomos individuales. Esto permitió al equipo resolver la estructura 3D de la enzima MHETasa, dándoles los planos moleculares para comenzar a diseñar un sistema enzimático más rápido.

La nueva investigación combinó enfoques estructurales, computacionales, bioquímicos y bioinformáticos para revelar conocimientos moleculares sobre su estructura y cómo funciona. El estudio fue un gran esfuerzo de equipo que involucró a científicos en todos los niveles de sus carreras.

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